Esterificação catalítica em meio multifásico e sua modelação

Abstract

O objectivo deste trabalho consiste no estudo teórico e experimental da esterificação do ácido acético com etanol, realizada em fase líquida num sistema bi- e trifásico, usando como catalisador uma resina de permuta iónica (Amberlyst- 15) e uma enzima imobilizada (Novozyme 435). As reacções foram realizadas a 50 e 65ºC, 900 e 500rpm. Monitorizou-se a reacção por titulação do ácido acético com solução aferida de NaOH. Os parâmetros estudados foram a influência da temperatura, do tipo de catalisador e presença de solvente sobre o equilíbrio químico e a cinética de reacção. O sistema bifásico foi estudado com o modelo desenvolvido em trabalhos prévios, obtendo-se para a constante cinética kdir(50ºC)= 0,1967 mol.s-1.kg-1 e kdir(65ºC)= 0,3200 mol.s-1.kg-1 e para a conversão de equilíbrio Xeq =0,82 para ambas temperaturas. Os desvios absolutos médios foram 8,35 e 7,16% para 50 e 65ºC, respectivamente. O sistema trifásico foi modelado considerando reacção reversível de 2ª ordem, equilíbrio líquido-líquido instantâneo na superfície do catalisador e acumulação dentro dos seus poros. Determinou-se os coeficientes de actividade pelo método do UNIFAC e a constante de equilíbrio pelas relações termodinâmicas. As constantes cinéticas obtidas foram kdir(50ºC)= 0,0410 mol.s-1.kg-1 e kdir(65ºC)= 0,0656 mol.s- 1.kg-1 com desvios absolutos médios de 4,94 e 10,85%, respectivamente. A conversão de equilíbrio, para ambas as temperaturas foi igual a 0,96. As limitações difusionais externas foram consideradas desprezáveis tendo se obtido uma espessura de filme na ordem de 0,1 m. A reacção de esterificação enzimática foi estudada com o modelo acima descrito, obtendo-se kdir(50ºC)= 0,0959 mol.s-1.kg-1 com desvio absoluto médio igual a 9,79%.

The aim of this work consists of theoretical and experimental study of esterification of acetic acid with ethanol, held in the liquid phase in a bi- and triphasic system, using as catalyst an ion exchange resin (Amberlyst-15) and an immobilized enzyme (Novozyme 435) . The reactions were performed at 50 and 65 ° C, 900 and 500rpm. The reaction was monitored by titration of the acetic acid with NaOH solution measured. The parameters studied were the influence of temperature, the type of catalyst and the presence of a solvent on chemical equilibrium and reaction kinetics. The biphasic system was studied with the model developed in previous work, yielding to the constant kinetic kdir (50 C) = 0,1967 mol.s-1.kg-1 and kdir(65ºC)= 0,3200 mol.s-1.kg-1 and the equilibrium conversion was Xeq = 0.82 for both temperatures. The average of absolute deviations were 8.35 and 7.16% for 50 and 65 ° C, respectively. The triphasic system was modeled considering 2nd order reversible reaction, instantaneous liquid-liquid equilibrium on the catalyst surface and accumulation within the pores. The activity coefficients were determined by the UNIFAC method and the equilibrium constant for the thermodynamic relations. The kinetic constants obtained was kdir(50ºC)= 0,0410 mol.s-1.kg-1 e kdir(65ºC)= 0,0656 mol.s-1.kg-1 with average of absolute deviations equal to 4.94 and 10 85%, respectively. The equilibrium conversion for both temperatures was equal to 0.96. The external diffusional limitations were considered negligible, with a film thickness of around 0.1  m. The enzymatic esterification reaction was studied with the model described above, obtaining kdir(50ºC)= 0,0959 mol.s-1.kg-1 1 with average of absolute deviation equal to 9.79%.