DSpace
 
  Repositório Institucional da Universidade de Aveiro > Departamento de Química > DQ - Dissertações de mestrado >
 A FE65 é uma proteína predominante no interactoma da APP
Please use this identifier to cite or link to this item http://hdl.handle.net/10773/3900

title: A FE65 é uma proteína predominante no interactoma da APP
authors: Capelo, Adérito Batista
advisors: Silva, Odete Abreu Beirão da Cruz e
keywords: Bioquímica
Proteínas
Péptidos
Neurobiologia molecular
Doença de Alzheimer
issue date: 2010
publisher: Universidade de Aveiro
abstract: A proteína precursora de amilóide de Alzheimer (APP), que está no centro da doença de Alzheimer, pode sofrer várias alterações. A acumulação do péptido β-amiloide, que é um dos fragmentos resultantes da clivagem β, é considerado a causa da doença de Alzheimer. No entanto outros fragmentos, nomeadamente o domínio intracelular (AICD), ainda não têm um papel totalmente esclarecido sobre o modo como participam na doença. Com o objectivo de saber mais sobre as proteínas do cérebro humano saudável com que o AICD interage utilizou-se o método de Dois-híbrido em levedura. Após se terem eliminado os falsos positivos, foram isolados os clones e analisados. Com a utilização de ferramentas bioinformáticas observou-se a interacção entre o AICD e uma proteína já previamente descrita, a FE65, confirmando que o método Dois-híbrido em levedura é viável para detectar interacções entre proteínas. No entanto não se observou outras interacções, realçando a importância desta interacção para a doença. A FE65 não interage com o AICD quando este está fosforilado em alguns aminoácidos chave, sendo esta modificação importante para a interacção. Os níveis de expressão da forma neuronal da FE65 em casos da doença de Alzheimer diminuem, havendo também um aumento do nível de outras proteínas que interagem com o AICD indicando assim uma alteração na interacção entre a FE65 e o AICD.

The amyloid precursor protein, which is in the center of Alzheimer’s disease, can go through several modifications. Alzheimer’s disease can be triggered by the accumulation of β-amyloid, an amyloid derivate. Other fragments like the intracellular domain (AICD) could be involved in this disease, however the function and mechanism of AICD is not completely understood. With the aim of knowing the human brain proteins which interact with AICD the yeast two-hybrid method was used. After the false positives elimination, the clones were isolated and analysed. Using bio-informatics tools it was found that the wild type AICD strongly interacts with a protein previously described, the FE65. This shows that the yeast two-hybrid method is viable to detect protein interactions. Others interactions were not detected, enhancing the importance of AICD and FE65 interaction in Alzheimer’s disease. When AICD is phosphorylated in some key-aminoacids the interaction with FE65 does not take place, so this modification is crucial in the interaction mechanism. In Alzheimer’s patients is verified that FE65 expression levels decrease while the levels of others proteins which interact with AICD increase. This fact shows a change in the interaction between AICD and FE65.
description: Mestrado em Bioquímica
URI: http://hdl.handle.net/10773/3900
appears in collectionsDQ - Dissertações de mestrado
UA - Dissertações de mestrado

files in this item

file description sizeformat
4549.pdf3.32 MBAdobe PDFview/open
statistics

Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.

 

Valid XHTML 1.0! RCAAP OpenAIRE DeGóis
ria-repositorio@ua.pt - Copyright ©   Universidade de Aveiro - RIA Statistics - Powered by MIT's DSpace software, Version 1.6.2